第一章 引言

第二章 NMR基本理论

2.1 NMR基础

一、NMR现象

二、矢量模型

三、积算符

四、弛豫

五、自旋回波

六、NOE

七、偶极耦合

八、化学位移

九、自旋耦合

一、核自旋相互作用

2.2 固体高分辨技术

二、魔角旋转（MAS）

三、强功率质子去耦

四、交叉极化（CP）

2.3 动力学

一、NMR的时间尺度

二、慢交换和快交换

三、速率常数测量

四、饱和转移

五、2D交换谱

2.4 NMR弛豫的Model-Free方法

一、偶极弛豫

二、Model-Free方法

一、磁矩的进动及旋转坐标系

3.1 PFT-NMR的量子力学处理

第三章 一维多脉冲实验

二、单脉冲响应的密度算符处理

三、自旋裂分的量子力学算符处理

3.2 J调制自旋回波

3.3 INEPT实验

一、简单的INEPT实验

二、重聚INEPT实验

三、INEPT+

3.4 DEPT实验

第四章 二维NMR基本原理

4.1 引言

4.2 2D NMR的FT及线型

一、2D NMR的FT

二、获得纯吸收信号的途径

4.3 二维J谱

一、异核2D-J谱

二、同核二维J谱

4.4 异核化学位移相关谱

一、单量子异核位移相关谱

二、宽带同核去耦的异核位移相关谱

三、异核多量子相干实验（HMQC）

四、异核编辑二维谱

4.5 同核化学位移相关谱

一、相敏COSY

二、幅度COSY

三、DQF-COSY

四、同核Relay相关谱

五、TOCSY

六、NOESY

七、ROESY

八、同核相关谱谱形总结及实验设置

4.6 相干转移路径的选择及应用

一、相干转移路径的选择

二、2D NMR实验中的相位循环

4.7 二维谱中的假峰（Artifacts）

一、t1噪声的来源

二、2D-J谱中的幻影或鬼峰（Phantom or Ghost）

三、DQF-COSY的假峰

四、幅度COSY中的假峰

五、ROESY中的假峰

第五章 蛋白质结构测定

5.1 残基自旋系统的识别

5.2 通过1H-1H欧沃豪斯效应的顺序识别

5.3 确定二级结构单元

5.4 化学位移与二级结构单元的关系

一、二级结构位移

二、化学位移标志（CSI）和二级结构单元的快速识别方法

5.5 分子动力学模拟(三级结构的测定)

一、距离几何计算（DG）

二、结构优化

5.6 牛胰蛋白酶抑制剂（BPTI）的低分辨率结构

第六章 蛋白质的稳定同位素标记

6.1 蛋白质标记的应用

6.2 标记方式

6.3 标记方法

一、15N和/或13C同位素标记

二、同位素？H或1H标记（氘代或质子化）

第七章 三维四维NMR波谱及其应用

7.1 多维NMR的基本原理

一、多维NMR的扩展及关系

二、3D和4D实验的实验方面的考虑

7.2 同核3D谱

一、3D NOESY-TOCSY实验

二、3D TOCSY-NOESY

三、3D NOESY-NOESY实验

7.3 异核3D谱

一、异核3D NMR波谱的自旋系统识别

二、利用NOE的顺序识别

三、通过分解较好的单键和双键J耦合的序列识别

四、别的一些有用的异核3D实验

7.4 异核4D谱

一、4D 13C/15N 编辑的NOESY实验

二、4D 13C/13C编辑的NOESY实验

7.5 白细胞介素1β（？-1β）的高分辨率结构

第八章 蛋白质的折叠

8.1 热去折叠

8.2 氢交换

8.3 去折叠态的结构和动力学特征

8.4 折叠中间物的氢交换标记——pH竞争法

8.5 折叠中间物的氢交换标记——pH脉冲法

8.6 蛋白质折叠的NMR研究实例

8.7 展望

第九章 酶反应机理研究

9.1 适于NMR研究的酶的类型

9.2 酶复合物的共振峰线宽

一、低温酶学

9.3 酶-抑制剂复合物

9.4 酶-底物/中间体复合物的直接观测

二、时间分辨固体NMR

9.5 转移NOE

9.6 酶反应的立体化学

一、用18O作同位素标记

二、用17O作同位素标记

三、用2H作同位素标记

9.7 活体中的酶

一、代谢途径的研究——生物合成MRN

二、代谢流量测定和活体酶动力学

9.8酶的NMR研究实例

一、α-蛋白水解酶

二、糜蛋白酶和胰蛋白酶

三、木瓜蛋白酶

四、丙酮酸激酶

五、碱性磷酸酯酶

六、核糖核酸酶

七、磷酸丙糖异构酶

第十章 核酸和糖的结构测定

10.1 寡聚核苷酸的结构

一、质子自旋系统的识别

二、通过1H-31P耦合关系进行核糖质子和磷原子的顺序识别

三、碱基质子的顺序识别

四、耦合常数

五、亚胺质子交换速率

六、核酸的同位素标记

七、DNA的固态NMR

八、2D NMR测定核酸的三级结构

10.2 DNA结构实例

10.3 药物-DNA相互作用

10.4 蛋白质-DNA相互作用

10.5 RNA结构实例

10.6 糖的结构研究

一、谱峰识别

二、识别实例

三、约束条件的建立

四、与分子运动相关的NMR参数

五、从NMR数据到分子模型

第十一章 各种选择性实验

11.1 选择性脉冲傅里叶变换实验

一、预饱和水峰抑制

二、WEFT和SUPERWEFT

三、2-1-4 脉冲

四、二项式系数脉冲序列

五、WATERGATE

六、选择性激发

11.2 使用软脉冲的一维实验

一、1D COSY

二、1D Relay

三、1D TOCSY

四、1D NOESY

五、1D ROESY

11.3 脉冲场梯度增强的1D选择性实验

一、PFG 1D选择性COSY和选择性Relay

二、PFG 1D选择性ROESY和选择性NOESY

三、PFG 1D选择性的TOCSY实验

四、PFG 1D选择性HMQC和HMQC-TOCSY

11.4 半选择性的3D谱

一、PFG脉冲梯度场选择的准3D实验

二、半选择性3D NOESY-TOCSY实验

三、半选择性的3D TOCSY-NOESY实验

第十二章 膜和膜蛋白的NMR研究

12.1 磷脂和糖脂的多核NMR

一、磷脂样品制备

二、磷脂动力学研究

三、糖脂的多核NMR

12.2 微胞中的蛋白质的NMR结构研究

一、样品制备

一、多维溶液NMR研究

12.3 微胞和双层膜样品的溶液和固态NMR研究

二、结构研究

二、固态NMR研究

三、外壳蛋白的膜结合形式模型

12.4 膜蛋白的结构

一、蛋白质-膜相互作用对脂双层的影响

二、短杆菌肽A

三、在脂双层中的螺旋多肽

四、Magainin抗菌肽（antibioti cpeptides）

五、血型糖蛋白（glycophorin）A的跨膜区

六、细菌视紫红质（bacteriorhodopsin）

12.5 固态生物大分子的核间距离测量

一、偶极-偶极相互作用

二、同核偶极-偶极耦合的恢复

三、异核偶极-偶极耦合的恢复

四、应用

第十三章 核磁共振成像

13.1 引言

13.2 核磁共振成像原理

一、连续点扫描技术（sequential point techniques）

二、连续线扫描技术（sequential line techniques）

三、连续面扫描技术（sequential plane techniques）

13.3 核磁共振成像在医学上的应用

一、弛豫时间增强图像（T1 weighted image or T2 weighted image）

二、弛豫时间图像（T1 image or T2 image）

三、血液流动测量（flow measurement）

一、Instascan method

13.4 核磁共振成像的新进展——快速成像和功能成像

六、微成像（NMR microscopic imaging）

五、多核成像（multinuclear imaging）

四、化学位移成像（chemical shift imaging）

二、FLASH(fast low angle shot MR)

三、脑功能成像（functional MRI）

附录

一、NMR研究常用核的物理常数

二、生物研究中常用核的化学位移范围

三、标量耦合常数的典型范围

四、20种常见氨基酸残基在无规卷曲肽段中的1H的化学位移

五、20种常见氨基酸残基在无规卷曲肽段中的13C的化学位移

六、20种常见氨基酸残基在无规卷曲肽段中的15N及氨基1H的化学位移

七、核磁共振实验中一些常用的溶剂

八、密度算符

参考文献